peptide

Posted: มิถุนายน 6, 2011 in nutrient

เปปไทด์

จากวิกิพีเดีย สารานุกรมเสรี

เปบไทด์ (มาจากภาษากรีก πεπτίδια) คือสายโพลีเมอร์ของกรดอะมิโนที่มาเชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปบไทด์ ปลายด้านที่มีหมู่อะมิโนเป็นอิสระเรียกว่าปลายเอ็น (N-terminal) ส่วนปลายที่มีหมู่คาร์บอกซิลเป็น อิสระเรียกว่าปลายซี (C terminal) การเรียกชื่อเปบไทด์จะเรียกตามลำดับกรดอะมิโนจากปลายเอ็นไปหาปลายซี เปบไทด์ขนาดเล็กหลายชนิดมีความสำคัญในสิ่งมีชีวิต เช่น

เปปไทด์มีบทบาทสำคัญในหน้าที่ทางสรีรวิทยาและชีวเคมีพื้นฐานของชีวิต สำหรับทศวรรษที่ผ่านมาขณะนี้การวิจัยเปปไทด์คือเขตข้อมูลที่เติบโตอย่างต่อเนื่องของวิทยาศาสตร์

เปปไทด์เป็นโมเลกุลที่เกิดขึ้นจากการเข้าร่วมอย่างน้อยสองกรดอะมิโน เมื่อจำนวนของกรดอะมิโนน้อยกว่าประมาณ 50 โมเลกุลเหล่านี้จะตั้งชื่อตามลำดับในขณะที่เปปไทด์ขนาดใหญ่ที่เรียกว่าโปรตีน

กรดอะมิโนเปปไทด์คู่โดยพันธะ, การเชื่อมโยงพิเศษที่อะตอมไนโตรเจนของกรดอะมิโนหนึ่งผูกกับอะตอมคาร์บอน carboxyl ของผู้อื่น

เปปไทด์ (โปรตีน) มีอยู่ในเซลล์ทุกชีวิตและมีความหลากหลายของกิจกรรมทางชีวเคมี โดยจะปรากฏเป็นเอนไซม์, ฮอร์โมน, ยาปฏิชีวนะตัวรับและอื่น ๆ

เปปไทด์สังเคราะห์อาจจะมีประโยชน์ในการศึกษาโครงสร้างและหน้าที่การทำงานของ polypeptides, เป็นฮอร์โมนเปปไทด์และที่คล้ายฮอร์โมนในการจัดทำแอนติบอดี ปฏิกิริยาข้ามและในการออกแบบเอนไซม์ใหม่

เปปไทด์ถูกสังเคราะห์โดยแต่งงานกลุ่ม carboxyl หรือ C terminus ของกรดอะมิโนหนึ่งในกลุ่มอะมิโนหรือ N – terminus ของผู้อื่น มีสองกลยุทธ์ในการสังเคราะห์เปปไทด์คือเปปไทด์สังเคราะห์เฟสของเหลวและเปปไทด์สังเคราะห์เฟสของแข็ง (SPP)

เป้าหมายของโครงการนี้คือการรวบรวมข้อมูลทั้งหมดเกี่ยวกับเปปไทด์และเปปไทด์สังเคราะห์ในที่เดียว

พันธะเปปไทด์

พันธะเปปไทด์เป็นพันธะโควาเลนต์ที่เกิดขึ้นระหว่างสองโมเลกุลเมื่อกลุ่ม carboxyl ของหนึ่งโมเลกุลทำปฏิกิริยากับกลุ่มอะมิโนของโมเลกุลอื่นปล่อยโมเลกุลของน้ำ นี่คือปฏิกิริยาการควบแน่น AA และมักจะเกิดขึ้นระหว่างกรดอะมิโน พันธะ CO NH ผลเรียกว่าพันธะเปปไทด์, และโมเลกุลที่เกิดเป็นเอไมด์
การก่อตัวของพันธะเปปไทด์

โมเลกุลจะต้องเป็นนิสัยเพื่อให้กลุ่มกรด Carboxylic หนึ่งสามารถทำปฏิกิริยากับกลุ่มเอมีนของอื่น ๆ ตัวอย่างเช่นสองกรดอะมิโน (ไกลซีน) รวมถึงการก่อตัวของพันธะเปปไทด์ในรูปแบบ dipeptide

จำนวน ของกรดอะมิโนใด ๆ สามารถร่วมกันในกลุ่มของกรดอะมิโนที่เรียกว่า 50 เปปไทด์, 50-100 กรดอะมิโนที่เรียกว่า polypeptides, และมากกว่า 100 กรดอะมิโนที่เรียกว่าโปรตีน จำนวนของฮอร์โมน, ยาปฏิชีวนะและสาร antitumor neurotransmitters เป็นเปปไทด์ (โปรตีน)

พันธะเปปไทด์ได้ถูกแบ่งตามการย่อย (การเพิ่มของน้ำ) พันธะ เปปไทด์ที่เกิดขึ้นภายในโปรตีนที่มีแนวโน้มจะแบ่งเป็นธรรมชาติเมื่อภายใต้ การแสดงตนของน้ำ (พันธะ metastable) ปล่อยประมาณ 10 กิโลจูล / โมลพลังงานฟรี ขั้นตอนนี้ แต่จะช้ามาก สิ่งมีชีวิตใช้เอนไซม์เพื่อแยกหรือในรูปแบบพันธะเปปไทด์ ความยาวคลื่นของการดูดกลืนแสงสำหรับพันธะเปปไทด์คือ 190-230 nm
โครงสร้างของสารเปปไทด์

X – ray การศึกษาการเลี้ยวเบนของผลึกของเปปไทด์ขนาดเล็กโดยไลนัสพอลิงและ RB Corey พบว่าพันธะเปปไทด์คือแข็งและแพลนเนอร์ พอ ลิงชี้ให้เห็นว่านี้เป็นส่วนใหญ่ผลของการปฏิสัมพันธ์เสียงสะท้อนของเอไมด์ หรือความสามารถของไนโตรเจนเอไมด์เพื่อ delocalize คู่โดดเดี่ยวของอิเล็กตรอนไปยังออกซิเจนคาร์บอนิล

เนื่อง จากเรโซแนนนี้, C =  O เป็นจริงนานกว่าพันธะคาร์บอนิลปกติและ N – C ของเปปไทด์สั้นกว่าพันธะ N – Cα โปรดสังเกตว่าออกซิเจนและไฮโดรเจนคาร์บอนิลเอไมด์อยู่ในการกำหนดค่าทรานส์, ตรงข้ามกับการกำหนดค่า CIS การกำหนดค่านี้เป็นเกลียวมากขึ้นเนื่องจากการปฏิสัมพันธ์ที่ดีที่สุดใน steric อื่น ๆ
ขั้วของสารเปปไทด์

พันธะเปปไทด์เป็น portrayed มักจะเป็นพันธะเดี่ยวระหว่างคาร์บอนคาร์บอนิลเอไมด์และไนโตรเจน การทำเช่นนี้จะช่วยให้การหมุนฟรีเกี่ยวกับกว่าพันธะ อย่างไรก็ตามพบว่าไนโตรเจนมีอิเล็กตรอนคู่โดดเดี่ยวซึ่งอยู่ติดกับพันธบัตรคาร์บอนออกซิเจน ดัง นั้นโครงสร้างเรโซแนนที่เหมาะสมสามารถวาดมีพันธะคู่เชื่อมโยงคาร์บอนและ ไนโตรเจนและซึ่งส่งผลให้ค่าใช้จ่ายในเชิงลบของออกซิเจนและประจุบวกบน ไนโตรเจน

โครงสร้างเรโซแนนในการป้องกันการหมุนรอบพันธะเปปไทด์ โครงสร้างที่แท้จริงของหลักสูตรเป็นไฮบริดถ่วงน้ำหนักของทั้งสองโครงสร้าง ดังนั้นคำถามคือวิธีการอย่างมีนัยสำคัญเป็นโครงสร้างเรโซแนนในการแสดงภาพการกระจายอิเล็กตรอนจริง รู้ว่ามันเป็นพันธะเปปไทด์มีสองครั้งที่ตัวอักษรพันธบัตรประมาณ 40% ดังนั้นจึงมีการเข้มข้น

ค่าใช้จ่ายให้พันธะเปปไทด์ไดโพลถาวร เนื่องจากเรโซแนน, ออกซิเจนได้ -0.28 ในขณะที่ไนโตรเจนหมี 0.28

http://www.peptideguide.com

ใส่ความเห็น

Fill in your details below or click an icon to log in:

WordPress.com Logo

You are commenting using your WordPress.com account. Log Out / เปลี่ยนแปลง )

Twitter picture

You are commenting using your Twitter account. Log Out / เปลี่ยนแปลง )

Facebook photo

You are commenting using your Facebook account. Log Out / เปลี่ยนแปลง )

Google+ photo

You are commenting using your Google+ account. Log Out / เปลี่ยนแปลง )

Connecting to %s